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HDL, o rei da faxina sanguínea

Eis aqui o grande benfeitor nessa complexa história do colesterol no nosso organismo.
revista-saude-hdl-circulacao-sanguineaA sigla em inglês significa lipoproteína de alta densidade. A missão do HDL é perambular pela circulação sanguínea em busca do colesterol abandonado por seu desastrado colega, o LDL. Se não for recolhida, a substância que ficou dando sopa irá se depositar nas paredes dos vasos, oxidar-se e cristalizar-se até formar uma placa de gordura capaz de interromper o fluxo do sangue. Mas, graças à faxina do HDL, ele volta ao fígado, onde o excesso será destruído.
Essa é a razão da torcida maciça para que os níveis de HDL estejam sempre altos. As taxas normais devem ficar acima de 40 mg/dl, mas o ideal é que elas sejam superiores a 60 mg/dl, disse em entrevista à SAÚDE o cardiologista Carlos Scheer, do Rio de Janeiro. Publicado em setembro no periódico científico americano New England Journal of Medicine, um estudo com cerca de 10 mil pessoas concluiu que valores de HDL acima de 55 miligramas por decilitro de sangue diminuem em 25% o risco de morte provocada por problemas cardíacos na comparação com pessoas que apresentavam níveis em torno de 38.
Fonte: Revista Saúde – Abril
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Saúde muscular depende de superestrutura do açúcar no organismo

Para muitas doenças hereditárias, tais como a fibrose cística ou doença de Huntington , as doenças que causam dano, e uma mutação genética ou remove as proteínas que tem um papel essencial no organismo. Este defeito nas proteínas é a causa dos sintomas de muitas doenças.

No entanto, para um grupo de distrofias musculares conhecidos coletivamente como distrofias musculares congênitas (DMC), a seqüência da proteína que é essencial para a função normal é geralmente afetado . Em vez disso, os defeitos se encontram em proteínas de transformação – aqueles que são responsáveis ​​pela modificação da proteína por adição de cadeias centrais de açúcar (glicanos) . Qualquer perda dos glicanos ou interrupção da sua estrutura é suficiente para provocar a doença muscular .

Em um novo estudo , publicado online em 08 de agosto de 2013 na revista Science , da Universidade de Iowa equipe liderada pelo Dr. Kevin Campbell, identificou não apenas um, mas três proteínas que são necessárias para a construção de uma chave de seção, no início de uma cadeia de açúcar crítico. As mutações que afetam a qualquer uma destas três proteínas podem causar doenças nos seres humanos.

A proteína central na DMC é dystroglycan (DG) . “Parece que , pelo menos, 10 a 15 genes codificam proteínas que contribuem para a superestrutura glicanos que faz DG eficaz “, diz Campbell, professor e chefe da fisiologia molecular e biofísica da UI Carver College of Medicine e do Howard Hughes Medical Institute . “Nosso objetivo é descobrir o caminho pelo qual toda a estrutura de glicanos é construído, uma vez que defeitos em qualquer uma das proteínas potencialmente pode levar à doença. Saber quais genes estão envolvidos deverá ajudar-nos a desenvolver testes clínicos para estas distrofias , e também maneiras de tê-la para os potenciais agentes terapêuticos “.

Normalmente, o DG é modificado com uma cadeia única de açúcar que age como uma cola , permitindo o DG se anexar a outras proteínas e, ao fazê-lo, para reforçar as membranas celulares em muitos tecidos – incluindo músculos e cérebro. O DG não funciona adequadamente sem essa modificação de açúcar, e outras falhas na construção do glicano pode causar a disfunção muscular progressiva e as anomalias do cérebro que caracterizam muitas formas de distrofia muscular .

Quase uma dúzia de mutações genéticas são agora conhecidos por causar DMC/DG que estão relacionadas, que incluem doenças como a distrofia muscular de Fukuyama,  a síndrome de Walker-Warburg , doenças músculo-olho-cérebro, e certos tipos de distrofia muscular de cinturas pélvica e escapular . Todas essas mutações afetam as proteínas (enzimas) que são responsáveis ​​pela construção da cadeia de açúcar exclusiva da DG .

O novo estudo atribui um papel para estas três mutações causais , que mostra que as três enzimas atuam sequencialmente afetadas para construir uma secção inicial de glicano crítico da DG. Quando qualquer uma destas proteínas passa por mutação, a cadeia de açúcar não é construído de forma correta e a proteína DG perde sua função.

130808142134-largeAs três enzimas conectam uma série de açúcares para formar os glicanos, é como amarrar cordões a contas para fazer um colar. O ponto de partida é uma ideia de açúcar manose, que está ligado ao esqueleto da proteína DG . As primeiras enzimas analisados ​​no estudo, são chamados GTDC2, são ligadas a um açúcar de glucosamina (GlcNAc) que dá o ponto de partida. A segunda enzima é a B3GALNT2, em seguida adiciona-se um açúcar galactosamina ao GlcNAc . Somente quando este dissacarídeo é completado entra uma terceira enzima – um tipo invulgar de cinase chamada SGK196 – adiciona-se um grupo fosfato para a manose no início da cadeia .

Trabalhos anteriores do laboratório de Campbell mostrou que essa ligação é necessário para a construção final da cadeia de açúcar – a parte que realmente permite que dystroglycan possa fazer seu trabalho.

” O que eu acho realmente interessante é que, mesmo com todo o genoma ter sido descrito , ainda estamos descobrindo novas enzimas que desempenham funções que não sabiamos sobre o mesmo dois ou três anos atrás”, diz Campbell.

Identificar essas enzimas e entender suas funções podem, eventualmente, fornecer pistas para o desenvolvimento de terapias para o tratamento de doenças musculares DMC e outros , acrescenta Campbell.

Fonte: http://www.sciencedaily.com